Вивчення структури білків
Білки і пептиди - основний "будівельний" матеріал живих організмів. З них складаються всі органи і тканини, а також гормони, ферменти та інші біологічно активні речовини, які регулюють різні фізіологічні процеси. Тому надзвичайно важливо розуміти, як діють білки і пептиди, а для цього необхідно знати, як вони влаштовані, як і їх структура.
Нагадаємо, що будь-який білок складається з амінокислот, пов'язаних один з одним в визначено іншої послідовності. Стало бути, розшифрувати структуру білка значить вус тановила, в який саме послідовності розташовані в ньому амінокислоти. Завдання дуже і дуже складна, але інститут має для її вирішення найсучаснішими методиками, багато з яких створені в самому інституті, а також приладами і апаратами, в тому числі і автоматичними. На малюнку показана така автоматиче ська установка для аналізу первинної структури білків.Структура білка Цікаво, що, досліджуючи структуру білків, вчені визначають послідовність амінокислот, що складають білок і одночасно послідовність нуклеотидів на тій ділянці ДНК, де цей білок закодований. Така паралельність робіт і прискорює дослідження і максимально підвищує надійність його результатів. Ця обставина особливо чітко проявилося під час встановлення повної структури
РНК-полімерази - ферменту, що виконує всі стадії транскрипції, тобто перенесення спадкової інформації з ДНК на РНК.
РНК-полімераза - найбільший, але, звичайно, не єдиний білок, структура якого встановлена в ІБХ. Його вченим "розповіли" про своїй будові добрих два десятка білків, і в тому числі деякі інші ферменти; різні білки, що беруть участь в транспортуванні аминокис лот в клітці; структурні білки клітинних мембран - бактериородопсин і особливо зоровий пігментродопсін, який грає важливу роль в фізіологіізренія; нейротоксини, які цікаві і самі пособі, а також використовуються як інструменти при вивченні механізмів передачі збудження в нервових клітинах. Всього з ядасреднеазіатской кобри, скорпіона, тарантула і медоносної бджоли виділено близько 20 білкових токсинів і визначена структура частини з них. У центрі кольорової вкладки показана первинна структура нейроток-сина II з отрути середньоазіатської кобри, вперше встановлена в ІБХ (червоними смужками показані так звані дисульфідні зв'язки, "зшивають" пептидні ланцюга).Поряд з розшифровкою структури природних сполук в інституті вивчають і просторове їх будова, а також здатність змінювати конфігурацію, коли вказує, що з'єднання в розчині (так звані конформаційні характеристики). Все це теж необхідно для з'ясування механізму біологічної активності білків і пептидів. Вченим вдалося встановити просторове будова великої групи цих сполук. Серед них становить інтерес, наприклад, ціклопептід з блідої поганки, який здатний нейтралізувати токсини цього смертельно отруйної гриба.
Дослідження в цій галузі відкрили шляху до синтезу штучних аналогів природних пептидів, наприклад, гормонів браді-кініну і ангіотензину, що регулюють артеріальний тиск крові. Цікаво, що отримані (в інших інститутах) на основі аналогів лікарські препарати володіють всіма перевагами природних біорегуляторів, але діють довше і тому більш ефективні.
Взагалі синтезу природних білків і пептидів і їх аналогів в ИБХ приділяється серйозна увага. Для цього розроблені оригінальні методи, які дозволили синтезувати велику кількість різних з'єднань, необхідних для структурно-функціональних досліджень, а також мають певне практичне значення. На кольоровій вкладці внизу показана структура одного з них-синтетичного пептиду нейротоксин II з отрути середньоазіатської кобри з тією ж послідовністю амінокислот.
Вивчення білків і пептидів дає і безпосередній вихід в практику, в біотехнологію. Так, вивчення різних ферментів дозволило рекомендувати сироробний промисловості замість дефіцитного сичужного ферменту дешевший бичачий пепсин.
Білки і пептиди - основний "будівельний" матеріал живих організмів. З них складаються всі органи і тканини, а також гормони, ферменти та інші біологічно активні речовини, які регулюють різні фізіологічні процеси. Тому надзвичайно важливо розуміти, як діють білки і пептиди, а для цього необхідно знати, як вони влаштовані, як і їх структура.
Нагадаємо, що будь-який білок складається з амінокислот, пов'язаних один з одним в визначено іншої послідовності. Стало бути, розшифрувати структуру білка значить вус тановила, в який саме послідовності розташовані в ньому амінокислоти. Завдання дуже і дуже складна, але інститут має для її вирішення найсучаснішими методиками, багато з яких створені в самому інституті, а також приладами і апаратами, в тому числі і автоматичними. На малюнку показана така автоматиче ська установка для аналізу первинної структури білків.Структура білка Цікаво, що, досліджуючи структуру білків, вчені визначають послідовність амінокислот, що складають білок і одночасно послідовність нуклеотидів на тій ділянці ДНК, де цей білок закодований. Така паралельність робіт і прискорює дослідження і максимально підвищує надійність його результатів. Ця обставина особливо чітко проявилося під час встановлення повної структури
РНК-полімерази - ферменту, що виконує всі стадії транскрипції, тобто перенесення спадкової інформації з ДНК на РНК.
РНК-полімераза - найбільший, але, звичайно, не єдиний білок, структура якого встановлена в ІБХ. Його вченим "розповіли" про своїй будові добрих два десятка білків, і в тому числі деякі інші ферменти; різні білки, що беруть участь в транспортуванні аминокис лот в клітці; структурні білки клітинних мембран - бактериородопсин і особливо зоровий пігментродопсін, який грає важливу роль в фізіологіізренія; нейротоксини, які цікаві і самі пособі, а також використовуються як інструменти при вивченні механізмів передачі збудження в нервових клітинах. Всього з ядасреднеазіатской кобри, скорпіона, тарантула і медоносної бджоли виділено близько 20 білкових токсинів і визначена структура частини з них. У центрі кольорової вкладки показана первинна структура нейроток-сина II з отрути середньоазіатської кобри, вперше встановлена в ІБХ (червоними смужками показані так звані дисульфідні зв'язки, "зшивають" пептидні ланцюга).Поряд з розшифровкою структури природних сполук в інституті вивчають і просторове їх будова, а також здатність змінювати конфігурацію, коли вказує, що з'єднання в розчині (так звані конформаційні характеристики). Все це теж необхідно для з'ясування механізму біологічної активності білків і пептидів. Вченим вдалося встановити просторове будова великої групи цих сполук. Серед них становить інтерес, наприклад, ціклопептід з блідої поганки, який здатний нейтралізувати токсини цього смертельно отруйної гриба.
Дослідження в цій галузі відкрили шляху до синтезу штучних аналогів природних пептидів, наприклад, гормонів браді-кініну і ангіотензину, що регулюють артеріальний тиск крові. Цікаво, що отримані (в інших інститутах) на основі аналогів лікарські препарати володіють всіма перевагами природних біорегуляторів, але діють довше і тому більш ефективні.
Взагалі синтезу природних білків і пептидів і їх аналогів в ИБХ приділяється серйозна увага. Для цього розроблені оригінальні методи, які дозволили синтезувати велику кількість різних з'єднань, необхідних для структурно-функціональних досліджень, а також мають певне практичне значення. На кольоровій вкладці внизу показана структура одного з них-синтетичного пептиду нейротоксин II з отрути середньоазіатської кобри з тією ж послідовністю амінокислот.
Вивчення білків і пептидів дає і безпосередній вихід в практику, в біотехнологію. Так, вивчення різних ферментів дозволило рекомендувати сироробний промисловості замість дефіцитного сичужного ферменту дешевший бичачий пепсин.
